獸醫將冠狀病毒根據種類的不同，其基因組編碼的結構蛋白有4一5種，分別突出蛋白 s(spikeprotein)，核衣殼蛋白N(Nueleoe即 sidprotein)，膜蛋白M(Membraneprotein)，小膜蛋白 E(Smallmembraneprotein)及血凝素酷酶HE(Hemagglutinin一esterase)。血凝素酷酶HE主要存在第二群病毒，比如豬血凝性腦脊髓炎病毒、小鼠肝炎病毒、牛冠狀病毒和人呼吸道冠狀病毒OC43等囊膜表面。
1. S蛋白
S基因編碼的S蛋白是伸出囊膜的棒一球形的糖蛋白，長度為20nm，S蛋白構成了病毒的長桿狀包膜突起，突起突出在病毒粒子的表面。3個S蛋白通過非共價鍵連接構成突起，S蛋白是主要是促進病毒和宿主細胞表面受體介導的抗原蛋白和膜融合，是主要的結構蛋白，該蛋白還是誘發細胞免疫和體液免疫的重要組成成分。一般由1400一1800個氨基酸所組成，分子量大小約為180kDa，從N一末端到C一端有三個區域組成，分別突出的部分外囊及跨膜區的包襯或細胞質域，突出囊膜的外部分膜可分為s1和52，sl和52是在病毒成熟過程中經過糖基化後被蛋白酶切割成的，sl與52是通過非共價鍵連接的，51位於病毒體外部，是病毒突起的球形頭部，主要是參與病毒與宿主細胞之間的識別與結合，52也位於病毒體外部，藉助於跨膜區錨定在膜上，呈柄狀，主要是促進病毒與宿主細胞的融合。
在不同的冠狀病毒中，甚至是同一種病毒的不同毒株中，Sl的序列變異性相對較大，其氨基酸長度及序列都會出現多樣性，這種差異可能是導致基因突變和重組。在不同的冠狀病毒中，s2序列則有約30%的同源性，s2上有脂酞化位點以及兩個七氨基酸重複，形成捲曲的a螺旋結構。不同的冠狀病毒S蛋白被酶切為的程度是不同，S蛋白是否被切成sl和52與病毒包膜與細胞膜融合活性是沒有必然聯繫的，但是S蛋白被酶切成Sl和52能夠促進病毒包膜與細胞膜或者細胞膜之間的融合，並能增強病毒的感染。有資料表明，S蛋白的酶切對於某些病毒來說是誘導膜融合活性所必要的。Sl和52仍以非共價鍵結合在一起，但是如果失去sl部分，病毒則會失去感染性。並不是所有的S蛋白都有酶切位點，有的S蛋白就不會被切割，但它仍然可以誘導細胞的融合。這表明在S蛋白構象的改變病毒感染中起著重要作用，對病毒的包膜的形成是必不可少的，在病毒的出芽以及胞外分泌過程也是必要的1371。成熟的S蛋白突起具有多種功能，其中就包括負責與宿主細胞受體結合，誘導病毒包膜與細胞膜及細胞膜之間的融合，與病毒的入侵感染密切相關。病毒主要通過S蛋白上的受體結合結構域與細胞受體特異性結合，受體結合結構域位於S1亞單位上，當受體結合結構域與細胞受體結合後，誘導S蛋白構象發生改變，暴露穿膜有效結構域，介導病毒包膜與細胞膜發生融合，使病毒核蛋白進入細胞胞質。其功能之二是攜帶B細胞抗原決定簇，誘導機體產生中和抗體，提供免疫保護，s蛋白攜帶的B細胞抗原決定簇是唯一能夠誘導機體產生中和抗體的結構蛋白，S蛋白的主要抗原位點是位於該蛋白的前1/2的序列中。其功能之三是與病毒毒力的強弱密切相關，s蛋白某些位點的突變後對於病毒的毒力強弱有重要影響。其功能四是決定冠狀病毒的血凝性，某些冠狀病毒HEv、IBv、TGEv等具有血凝作用。
2. M蛋白
M蛋白橫跨於病毒囊膜上，具有三個結構域，分別為包內膜的胞質域、跨膜域以及膜外的N親水末端。M蛋白也是一種糖蛋白，是病毒包膜和宿主細胞表面最豐富的穿膜蛋白，長約221一262aa，分子量為20一3okD。M蛋白主要負責病毒顆粒的組裝，M蛋白自身作用形成均一的複合體，、S、N、E等蛋白能與該蛋白相互作用形成不均一的複合體，單獨的M蛋白是不能夠誘導病毒粒子形成的，必須先於E蛋白作用被激活後才能被組裝到病毒粒子內。M蛋白具有高度保守的糖基化序列，其糖鏈連接的方式主要有N一或O-的連接到膜蛋白上，第一、三群冠狀病毒是以N一的方式連接到膜蛋白上的，第二群冠狀病毒的連接方式是以0一的方式連接的。病毒和宿主之間的相互作用可能與M蛋白糖基化有關係，MHV中M蛋白如果O一糖基化位點被N一糖基化所取代以後，那麼病毒樣顆粒的組裝效率明顯的下降。M蛋白還與冠狀病毒的免疫原性相關，此外還能誘導干擾素的產生脾。
3 N蛋白
N蛋白是一種核衣殼鹼性磷酸化蛋白，長約377碑54aa，分子量為50一60切。在N末端存在有一高度保守的基因序列FYYLGTGP。N蛋白首先是與基因組RNA在胞漿中結合形成螺旋捲曲的核衣殼，並與M、E蛋白相互作用後包裹進入病毒衣殼內，S蛋白在病毒膜出芽成熟時插入，並與M蛋白相用後形成病毒體從囊泡中釋放。N蛋白與病毒基因組RNA間存在兩種互相識別作用，一是N蛋白只能和完整的病毒基因組RNA結合，這與病毒基因組RNA中包裝信號序列(packaging signalsequence)有關;二是M蛋白與N蛋白與病毒RNA的結合物發生相互作用，這種識別與某些輔助因子有關。
4 E蛋白
E蛋白是一種小包膜蛋白，該蛋白在病毒顆粒中的含量是很少的，大小約為9一12kD，E蛋白中含有一個疏水結構域，帶電荷的殘基連接在其側面，一個半朧氨酸區域位於其後面。E蛋白與病毒包膜的形成有關，與M蛋白共同表達，形成E一M蛋白複合體，產生病毒樣粒子(VLPS)，E、M蛋白可能是產生病毒最小的組裝機制，如果E蛋白缺失，病毒樣粒子的複製量大大減少，單獨的E蛋白是不能夠產生VLPs的，病毒的最終形態的形成與E蛋白是密切相關的。
E蛋白在病毒包膜及病毒顆粒的形成過程中具有關鍵作用，N端的疏水性氨基酸作為VLPs包膜開始形成的支點，一旦氨基酸發生突變，就會導致病毒顆粒變性，無法誘導病毒樣粒子的形成;如果N末端跨膜區缺失，也會導致突變蛋白的隨機分佈以及功能缺失的病毒粒子的裝配，此外E蛋白在病毒形態發生及組裝過程中起著非常重要的作用。
5 HE蛋白
HE蛋白主要存在於第二群病毒，如HEV、HCoV.OC43、MHV一等，也見於第三群的火雞冠狀病毒中，是由二硫鍵連接的65一70kD蛋白質的二聚體，在病毒粒子上形成短突起。HE蛋白與C型流感病毒的血凝素蛋白有30%的相似氨基酸序列，推測可能來自C型流感病毒 HEmRNA與古老冠狀病毒基因組RNA兩者的重組。
HE蛋白具有乙酞脂酶活性，能在9-O-乙酞化的神經氨酸上切割下乙酞基團，從而防止了或逆轉了S或HE引起的凝血或血細胞吸附，說明HE可能涉及病毒進入感染細胞或病毒從感染細胞中的釋放。有研究表明HE蛋白對病毒的複製不是很重要的，該蛋白在第二群病毒中是高度變化的以及在在連續培養病毒傳代時頻繁發生突變或完全缺失。HE蛋白可能介導病毒與細胞膜最初的吸附，隨後需要S蛋白與特定受體的相互作用。HE蛋白在病毒感染中並不是絕對需要的，但是HE蛋白的存在卻可以改變病毒在動物體內的致病性。
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