新冠病毒SARS-CoV-2的S蛋白介导其进入宿主细胞，S蛋白上含有多个精氨酸残基(多碱基)的S1/S2卵裂位点，在亲缘关系较近的动物冠状病毒中未发现。
然而，这个多碱基切割位点在SARS-CoV-2感染中的作用尚不清楚。在近日的一篇论文中，研究人员报告了细胞蛋白酶Furin在S1/S2位点上裂解S蛋白，这种裂解对于S蛋白介导的细胞-细胞融合和进入人类肺细胞是必不可少的。
这篇论文发表在《Cell》的在线网站上，题为“A multibasic cleavage site in the spike protein of SARS-CoV-2 is essential for infection of human lung cells”，研究人员来自德国。
此外，优化S1/S2位点增加了细胞-细胞融合，而没有增加病毒-细胞融合，这表明相应的病毒变异可能会增加细胞-细胞的扩散，并可能改变毒性。
研究结果表明，获得S1/S2的多碱基切割位点对人感染SARS-CoV-2至关重要，并将Furin识别为一个潜在的治疗干预靶点。
研究人员表示，可以考虑使用Furin和TMPRSS2抑制剂作为新冠肺炎的治疗选择，并且最近已经有研究描述了一种TMPRSS2抑制剂来阻止SARS-CoV-2感染。
关于Furin的抑制作用，必须考虑到，与TMPRSS2不同，Furin是正常发育所必需的，因此，长时间阻断这种酶可能会产生有害的毒性作用。
相反，简单的治疗可能耐受性良好，但仍有治疗效果。
编译/前瞻经济学人APP资讯组
https://www.cell.com/pb-assets/products/coronavirus/MOLCEL_MOLECULAR-CELL-D-20-00500.pdf
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