金色圓網蜘蛛Nephila clavata正在產絲。
5月29日，來自日本RIKEN可持續資源科學中心(CSRS)的研究人員在《自然·通訊》雜誌發表論文表示，通過研究蛛絲的可溶性前體，他們發現聚脯氨酸II型螺旋是蛛絲蛋白質形成β摺疊（使得蛛絲具有特殊的強度）的關鍵。
蛛絲以其獨特的韌性和彈性著稱。它的強度是鋼的幾倍，且更加有彈性。因此，世界各地的科學家正在努力開發可以用於工業和醫療應用的蛛絲類似物。然而，儘管大家都知道β摺疊是蛛絲高強度的關鍵，但β摺疊是如何形成的卻鮮為人知，因此也很難製造出蛛絲的人工類似物。部分原因是，蛛絲一開始是作為可溶性蛋白產生的，很快結晶成固體狀，科學家們很難捕捉到蛛絲的可溶性形式進行分析。
為了解決這個難題，來自RIKEN可持續資源科學中心(CSRS)的研究人員利用基因改造的細菌產生了金色圓網蜘蛛Nephila clavipes的蛛絲蛋白，然後對這種可溶性蛋白質進行復雜的分析。結果發現蛛絲的重複結構域由兩種構象組成：無規捲曲和聚脯氨酸II型螺旋，且第二種結構對產生高強度的蛛絲至關重要。
他們的研究表明，聚脯氨酸II型螺旋可以形成一種剛性結構，很快地轉化為β摺疊，從而使蛛絲快速地編織起來。而且，最初被認為對於蛋白質N端和C端結構域的相互作用非常重要的pH並不影響重複結構的摺疊，而是排除水分，並作為蛛絲前體穿過腺體的動力。
該研究的第一作者Nur Alia Oktaviani說，“我們使用了一種先進的技術，包括溶解態核磁共振光譜、遠紫外圓二色光譜和振動圓二色光譜，來分析蛛絲蛋白質形成β摺疊前的情況。”
據JST ImPACT的項目負責人Keiji Numata說，“蜘蛛絲是一種非常棒的材料，因為它非常堅韌，但不含有害物質，而且很容易被生物降解，不會對環境造成任何有害的負荷。我們希望這一發現能夠幫助人們創造出一種對社會有用的人造絲綢。”
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