金色圆网蜘蛛Nephila clavata正在产丝。
5月29日，来自日本RIKEN可持续资源科学中心(CSRS)的研究人员在《自然·通讯》杂志发表论文表示，通过研究蛛丝的可溶性前体，他们发现聚脯氨酸II型螺旋是蛛丝蛋白质形成β折叠（使得蛛丝具有特殊的强度）的关键。
蛛丝以其独特的韧性和弹性著称。它的强度是钢的几倍，且更加有弹性。因此，世界各地的科学家正在努力开发可以用于工业和医疗应用的蛛丝类似物。然而，尽管大家都知道β折叠是蛛丝高强度的关键，但β折叠是如何形成的却鲜为人知，因此也很难制造出蛛丝的人工类似物。部分原因是，蛛丝一开始是作为可溶性蛋白产生的，很快结晶成固体状，科学家们很难捕捉到蛛丝的可溶性形式进行分析。
为了解决这个难题，来自RIKEN可持续资源科学中心(CSRS)的研究人员利用基因改造的细菌产生了金色圆网蜘蛛Nephila clavipes的蛛丝蛋白，然后对这种可溶性蛋白质进行复杂的分析。结果发现蛛丝的重复结构域由两种构象组成：无规卷曲和聚脯氨酸II型螺旋，且第二种结构对产生高强度的蛛丝至关重要。
他们的研究表明，聚脯氨酸II型螺旋可以形成一种刚性结构，很快地转化为β折叠，从而使蛛丝快速地编织起来。而且，最初被认为对于蛋白质N端和C端结构域的相互作用非常重要的pH并不影响重复结构的折叠，而是排除水分，并作为蛛丝前体穿过腺体的动力。
该研究的第一作者Nur Alia Oktaviani说，“我们使用了一种先进的技术，包括溶解态核磁共振光谱、远紫外圆二色光谱和振动圆二色光谱，来分析蛛丝蛋白质形成β折叠前的情况。”
据JST ImPACT的项目负责人Keiji Numata说，“蜘蛛丝是一种非常棒的材料，因为它非常坚韧，但不含有害物质，而且很容易被生物降解，不会对环境造成任何有害的负荷。我们希望这一发现能够帮助人们创造出一种对社会有用的人造丝绸。”
来源：https://scitechdaily.com/biologists-reveal-key-mechanism-behind-the-formation-of-spider-silk/
閱讀更多 科技工作者 的文章
